ความแตกต่างระหว่าง Chymotrypsin และ Trypsin (พร้อมตาราง)

สารอาหารในอาหารไม่สามารถดูดซึมเข้าสู่ร่างกายได้ทันที พวกมันจะต้องถูกแบ่งออกเป็นส่วนเล็กๆ ด้วยเอ็นไซม์ต่างๆ ในกรณีของโปรตีน เอ็นไซม์จำเพาะช่วยแตกตัวเป็นกรดอะมิโนที่ร่างกายนำไปใช้ประโยชน์ เอ็นไซม์เหล่านี้มีสองประเภทคือ ไคโมทริปซินและทริปซิน

ไคโมทริปซิน vs ทริปซิน

ความแตกต่างระหว่างไคโมทริปซินและทริปซินคือ ไคโมทริปซินใช้งานได้เฉพาะกับกรดอะมิโนอะโรมาติกเฉพาะซึ่งรวมถึงไทโรซีน ทริปโตเฟน และฟีนิลอะลานีน ในขณะที่ทริปซินใช้งานได้เฉพาะกับกรดอะมิโนพื้นฐานซึ่งรวมถึงอาร์จินีนและไลซีน กรดอะมิโนแต่ละชนิดถูกคัดเลือกโดยเอ็นไซม์ตามโครงสร้างและขนาด

Chymotrypsin เป็นเอนไซม์ที่ช่วยในกระบวนการย่อยอาหารโดยการทำลายโปรตีน มันถูกหลั่งจากตับอ่อนเป็นส่วนประกอบของน้ำตับอ่อน เอนไซม์ถูกกระตุ้นโดยสารตั้งต้นที่เรียกว่าไคโมทริปซิโนเจน นี่คือเอ็นไซม์ที่ไม่ได้ใช้งานซึ่งทำงานเฉพาะเมื่อมีทริปซินเท่านั้น

ในขณะเดียวกัน ทริปซินเป็นเอนไซม์ย่อยอาหารอีกชนิดหนึ่งที่ทำงานร่วมกับกรดอะมิโนต่างๆ มันถูกผลิตโดยตับอ่อนเช่นกัน อย่างไรก็ตาม งานส่วนใหญ่ดำเนินการในลำไส้เล็ก สารตั้งต้นของมันคือเอนไซม์ที่ไม่ใช้งานที่เรียกว่าทริปซิโนเจน เอ็นไซม์ที่ไม่ออกฤทธิ์จะทำงานเมื่อมีเอนเทอโรไคเนสเท่านั้น

ตารางเปรียบเทียบระหว่าง Chymotrypsin และ Trypsin

พารามิเตอร์ของการเปรียบเทียบ	ไคโมทริปซิน	ทริปซิน
การค้นพบ	มันถูกค้นพบในปี 1900	มันถูกค้นพบในปี พ.ศ. 2419
ความหมาย	เป็นเอนไซม์ย่อยอาหารที่ทำงานในการทำลายกรดอะมิโนอะโรมาติก	เป็นเอนไซม์ย่อยอาหารที่ทำงานในการทำลายกรดอะมิโนพื้นฐาน
สารตั้งต้น	สารตั้งต้นของมันคือเอนไซม์ที่ไม่ใช้งานที่เรียกว่าไคโมทริปซิโนเจน	สารตั้งต้นของมันคือเอนไซม์ที่ไม่ใช้งานที่เรียกว่าทริปซิโนเจน
การเปิดใช้งาน	สารตั้งต้นของมันถูกเปิดใช้งานด้วยความช่วยเหลือของทริปซิน	สารตั้งต้นของมันถูกเปิดใช้งานด้วยความช่วยเหลือของ enterokinase
กรดอะมิโน	โดยจะคัดเลือกกรดอะมิโน ได้แก่ ไทโรซีน ทริปโตเฟน และฟีนิลอะลานีน	จะเลือกกรดอะมิโนรวมทั้งอาร์จินีนและไลซีน
ใช้	สามารถใช้สำหรับการทำแผนที่เปปไทด์ การสังเคราะห์เปปไทด์ การวิเคราะห์ และแม้แต่การพิมพ์ลายนิ้วมือ	สามารถใช้สำหรับการแยกเนื้อเยื่อ การแยกไมโตคอนเดรีย และการเก็บเกี่ยวเซลล์
สารยับยั้ง	สารยับยั้ง ได้แก่ benzamidine, aprotinin, DFP, EDTA, Ag+ เป็นต้น	สารยับยั้ง ได้แก่ กรดโบรอน, peptidyl aldehydes, อนุพันธ์คูมาริน ฯลฯ

ไคโมทริปซินคืออะไร?

Chymotrypsin เป็นเอนไซม์ย่อยอาหารที่ถูกค้นพบครั้งแรกในปี 1900 มันเป็นส่วนหนึ่งของตระกูลซีรีนโปรตีเอสและจัดอยู่ในหมวดหมู่ของเอนโดเปปไทเดส เอนไซม์มีมวลโมเลกุล 25.6 kDa สารตั้งต้นเรียกว่าไคโมทริปซิโนเจน นี่คือเอนไซม์ที่ไม่ได้ใช้งานซึ่งกระตุ้นด้วยทริปซิน เมื่อสิ่งนี้เกิดขึ้น ไคโมทริปซินจะก่อตัวและปล่อยออกจากตับอ่อนเป็นส่วนประกอบของน้ำตับอ่อน

เอนไซม์ทุกตัวมีแอกทีฟไซต์อยู่ภายในซึ่งสร้างขึ้นสำหรับโครงสร้างและขนาดเฉพาะเพื่อให้พอดีกับภายใน ซึ่งหมายความว่าเอ็นไซม์จำเป็นต้องเลือกกรดอะมิโนเฉพาะชนิดที่บรรจุอยู่ภายในได้ ในกรณีของไคโมทริปซิน จะเลือกเฉพาะกรดอะมิโนอะโรมาติกเท่านั้น ได้แก่ ไทโรซีน ทริปโตเฟน และฟีนิลอะลานีน เมื่อพวกเขาเข้าสู่ไซต์ที่ทำงานของเอนไซม์ พันธะเปปไทด์ของพวกมันจะแตกสลายเพื่อให้สามารถย่อยได้

เอนไซม์เหล่านี้มีจุดประสงค์ที่หลากหลายในการศึกษาทางการแพทย์และ Vito พวกมันใช้สำหรับการทำแผนที่เปปไทด์ การสังเคราะห์เปปไทด์ การวิเคราะห์ และแม้แต่การพิมพ์ลายนิ้วมือ มีสารยับยั้งบางชนิดเช่นกันที่ผูกกับไคโมทริปซินเพื่อลดการทำงานของมัน เหล่านี้รวมถึง benzamidine, aprotinin, DFP, EDTA, Ag+ เป็นต้น มักพบในอาหารเสริมที่กำหนดให้ผู้ที่มีเอนไซม์ไคโมทริปซินทำงานผิดปกติ

ทริปซินคืออะไร?

ทริปซินเป็นเอนไซม์ย่อยอาหารอีกชนิดหนึ่ง แต่ถูกค้นพบก่อนหน้านี้ในปี พ.ศ. 2419 อยู่ในตระกูลซีรีนโปรตีเอสเช่นกัน แต่จัดอยู่ในหมวดหมู่ของโปรตีนทรงกลม มวลโมเลกุลของทริปซินคือ 23.3 kDa หน้าที่ของมันคือการทำลายพันธะเปปไทด์ในกรดอะมิโน

เอนไซม์ถูกปลดปล่อยออกจากตับอ่อนจากสารตั้งต้นที่เรียกว่าทริปซิโนเจน เอนไซม์ที่ไม่ใช้งานนี้สัมผัสกับ enterokinase เพื่อกระตุ้น เมื่อสิ่งนี้เกิดขึ้น มันจะถูกส่งไปยังลำไส้เล็กซึ่งทำหน้าที่ส่วนใหญ่ เอ็นไซม์จะคัดเลือกเฉพาะกรดอะมิโนพื้นฐานเฉพาะในตำแหน่งที่ใช้งาน เหล่านี้รวมถึงอาร์จินีนและไลซีน

ทริปซินมีประโยชน์หลายอย่างในการแยกเนื้อเยื่อ การแยกไมโตคอนเดรีย และการเก็บเกี่ยวเซลล์ มันมีสารยับยั้งหลายชนิดเช่นกัน ซึ่งรวมถึงกรดโบรอน, peptidyl aldehydes, อนุพันธ์ของคูมาริน ฯลฯ สิ่งเหล่านี้มีอยู่ในผลิตภัณฑ์เสริมอาหารต่าง ๆ ที่มีประโยชน์ทางการแพทย์มากมาย

ทริปซินมีสองประเภทหลัก ได้แก่ alpha-trypsin และ beta-trypsin แต่ละรายการมีโครงสร้างและหน้าที่ต่างกันที่เกณฑ์ความเสถียรทางความร้อนต่างกัน อย่างไรก็ตาม ไซต์ที่ทำงานอยู่ทั้งสองแห่งมีกรดแอสปาร์ติก ฮิสติดีนและซีรีน ซึ่งช่วยในกระบวนการทำลายกรดอะมิโนทั้งหมด ทำได้โดยตัดปลายขั้ว c ซึ่งมีคาร์บอนอยู่

ความแตกต่างหลักระหว่าง Chymotrypsin และ Trypsin

1. Chymotrypsin ถูกค้นพบในปี 1900 ในขณะที่ trypsin ถูกค้นพบในปี 1876
2. Chymotrypsin เป็นเอนไซม์ย่อยอาหารที่ทำงานในการทำลายกรดอะมิโนอะโรมาติกในขณะที่ทริปซินเป็นเอนไซม์ย่อยอาหารที่ทำงานในการทำลายกรดอะมิโนพื้นฐาน
3. Chymotrypsin เลือกกรดอะมิโนรวมทั้ง tyrosine, tryptophan และ phenylalanine ในขณะที่ trypsin เลือกกรดอะมิโนรวมทั้ง arginine และ lysine
4. สารตั้งต้นของไคโมทริปซินเป็นเอ็นไซม์ที่ไม่ใช้งานที่เรียกว่าไคโมทริปซิโนเจน ในขณะที่ทริปซินเป็นเอ็นไซม์ที่ไม่ใช้งานที่เรียกว่าทริปซิโนเจน
5. สารตั้งต้นของ chymotrypsin ถูกกระตุ้นด้วย Trypsin ในขณะที่ trypsin ถูกกระตุ้นด้วย enterokinase
6. Chymotrypsin สามารถใช้สำหรับการทำแผนที่เปปไทด์ การสังเคราะห์เปปไทด์ การวิเคราะห์ และแม้แต่การพิมพ์ลายนิ้วมือ ในขณะที่ทริปซินสามารถใช้สำหรับการแยกตัวของเนื้อเยื่อ การแยกไมโตคอนเดรีย และการเก็บเกี่ยวเซลล์
7. สารยับยั้ง Chymotrypsin ได้แก่ benzamidine, aprotinin, DFP, EDTA, Ag+ เป็นต้น ในขณะที่สารยับยั้ง trypsin ได้แก่ กรดโบรอน peptidyl aldehydes อนุพันธ์ของ coumarin เป็นต้น

บทสรุป

การทำความเข้าใจว่าไคโมทริปซินและทริปซินคืออะไร อาจเป็นเรื่องยากสำหรับผู้ที่ไม่ได้ศึกษาวิจัยทางวิทยาศาสตร์เป็นประจำ อย่างไรก็ตาม การรู้ความแตกต่างระหว่างพวกเขาอาจช่วยให้เรื่องนี้กระจ่างขึ้น ปัจจัยที่สังเกตได้ชัดเจนที่สุดระหว่างทั้งสองคือ ไคโมทริปซินทำงานกับกรดอะมิโนอะโรมาติกเท่านั้น ในขณะที่ทริปซินทำงานกับกรดอะมิโนพื้นฐาน

ความแตกต่างที่น่าสังเกตอีกประการหนึ่งคือทั้งสองมีสารตั้งต้นที่แตกต่างกันซึ่งถูกกระตุ้นโดยเอนไซม์เฉพาะเท่านั้น อย่างไรก็ตาม เอนไซม์ที่ไม่ใช้งานสำหรับไคโมทริปซินถูกกระตุ้นโดยทริปซิน สุดท้าย เอ็นไซม์ทั้งสองมีโครงสร้างและมวลต่างกัน ใช้เพื่อวัตถุประสงค์ที่แตกต่างกันในการศึกษาและกระบวนการทางการแพทย์ต่างๆ

อ้างอิง